蛋白质与天然活性小分子形成复合体系，有助于改善活性成分的分散性、稳定性及消化释放行为，是食品和药物递送研究中的重要策略。手性是许多天然活性分子的重要结构特征之一，不同立体构型可能影响其与蛋白质的相互作用，但这种构型差异对复合体系结构与功能的影响尚缺乏系统认识。本研究以具有两个手性中心的天然二氢黄酮醇二氢杨梅素（dihydromyricetin，DMY）为代表性手性活性分子，采用玉米醇溶蛋白（zein）构建蛋白质-手性小分子复合体系，首先比较天然构型DMY与外消旋DMY在蛋白包载、结构变化、热稳定性及抗氧化特性等方面的差异；进一步分离获得高纯度(2R,3R)-DMY和(2S,3S)-DMY，分析不同立体构型与zein的相互作用机制。结合荧光光谱、圆二色谱、红外光谱及粒径等分析发现，DMY立体构型能够影响其与zein的结合行为及蛋白质构象。分子对接与分子动力学模拟进一步表明，不同对映体在蛋白结合位点中的动态稳定性和相互作用能存在差异，其中(2R,3R)-DMY表现出较强的结合稳定性。体外消化结果显示，zein-(2R,3R)-DMY复合物在肠道阶段的DMY累积释放量低于zein-(2S,3S)-DMY复合物，并伴随消化后抗氧化活性的差异。上述结果表明，DMY立体构型能够影响其与蛋白质的分子结合及后续消化释放行为，为认识天然手性小分子与蛋白质之间的构型依赖性相互作用提供了设计依据。

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